D. Marazziti, A. Gemignani, A. Milanfranchi, C. Pfanner, S. Presta, G.B.Cassano

Istituto di Psichiatria, Università degli Studi di Pisa

L'OT è un nonapeptide ciclico con due residui di cisteina in posizione 1 e 6 a formare un ponte disolfuro:

H-Cys-Tyr-Ile-Glu-Asn-Cys-Pro-Len-Gly-NH₂

Sia l'OT che la sua proteina-vettore, una neurofisina (OT-NP), derivano da un precursore polipeptidico più grande per effetto di attività enzimatiche di natura endoproteasica (Land e coll., 1983). La produzione di una forma di OT stabile, ma di maggiori dimensioni, è stata ipotizzata anche durante la vita fetale (Alstein e Gainer, 1988). Sono note le vie cataboliche dell'OT: il peptide viene inattivato tramite un processo di acetilazione (Smyth e col., 1967), mentre una specifica aminopeptidasi è in grado di dare luogo a metaboliti attivi di maggiore potenza (Burbach e coll., 1983). Nell'uomo il gene che codifica l'OT è situato sul cromosoma 20 (Riddell e coll., 1985) ed è strettamente collegato al gene per l'arginina-vasopressina (AVP): i due loci risultano separati da un intervallo di appena 9 kb, e, curiosamente, sono posizionati in opposte direzioni transcrizionali. Gli elementi che regolano l'espressione genica all'estremità 5' non sono ancora stati completamente caratterizzati (Grainer e Wray, 1992), ma sembrano includere strutture dei membri della superfamiglia recettoriale degli steroidi (Adan e coll., 1993; Burbach e coll., 1992).

Al momento è stato isolato un solo gene per il recettore per l'OT (Kimura e coll., 1992): esso codifica un polipeptide di 388 aminoacidi dotato di sette domini transmembrana tipici di un recettore accoppiato ad una proteina-G, ma è verosimile ipotizzare l'individuazione di altri geni in grado di codificare altri tipi recettoriali (De Wied e coll., 1993).